導讀：德克薩斯州麥克萊倫的研究小組的實驗表明，新冠病毒刺突蛋白與人細胞上的受體(稱為血管緊張素轉換酶2(ACE2))結合的強度至少比SARS病毒中的刺突蛋白強十倍;西雅圖華盛頓大學的結構病毒學家韋斯勒的團隊也發現了這一點，這表明該受體是疫苗或療法的另一個潛在靶標。

        近日，nature上發表一篇重要結果，根據對冠狀病毒的傳染原因進行的各項研究，該病毒表麵上的一種蛋白質，可以解釋為什麼它如此容易地感染人類細胞。

        其他小組正在研究新的冠狀病毒進入人體組織的門道——細胞膜上的受體。細胞受體和病毒蛋白都為藥物阻斷病原體提供了潛在的靶標，但研究人員表示，現在還為時過早。

        “理解病毒傳播的關鍵是其遏製和未來的預防，” 西雅圖華盛頓大學的結構病毒學家戴維?韋斯勒(David Veesler)，於2月20日把他團隊對病毒蛋白的發現上傳到生物醫學預印本服務器bioRxiv上。

        這種新病毒的傳播比引起嚴重急性呼吸係統綜合症或SARS(也稱為冠狀病毒)的傳播要容易得多，而且感染的人數是感染SARS人數的十倍以上。

        尖刺入侵者

        為了感染細胞，冠狀病毒使用結合細胞膜的“尖峰”蛋白，該過程被特定的細胞酶激活。對新冠病毒的基因組分析表明，它的刺突蛋白不同於近親，並暗示該蛋白上有一個被稱為弗林蛋白酶的宿主細胞酶激活的位點。

        華中科技大學的結構生物學家李華說，這很重要，因為弗林蛋白酶存在於許多人體組織中，包括肺，肝和小腸，這意味著該病毒具有攻擊多個器官的潛力。爆發地點在中國武漢。李華還說，這一發現可以解釋一些在人的冠狀病毒，如肝功能衰竭觀察到的症狀。他也共同撰寫了預印本服務器ChinaXiv上2月23日的發布病毒的遺傳分析說。他說，SARS和其他與新病毒屬相同的冠狀病毒沒有弗林蛋白酶激活位點。

        紐約州伊薩卡市康奈爾大學的病毒學家加裏·惠特克(Gary Whittaker)說，弗林蛋白酶激活位點“將病毒設置為與SARS完全不同，並可能影響病毒的穩定性並因此影響傳播”。他的研究小組在2月18日又在bioRxiv上發表了另一篇有關冠狀病毒的刺突蛋白的研究。

        其他幾個小組還確定了激活位點，可能使病毒能夠在人與人之間有效傳播。他們指出，這些位置也存在於其他易於在人與人之間傳播的病毒中，包括嚴重的流感病毒株。在這些病毒上，激活位點在稱為血凝素的蛋白質上，而不是在刺突蛋白上。

        敦促謹慎

        但是一些研究人員對於誇大激活位點在幫助冠狀病毒更容易傳播方麵的作用持謹慎態度。德克薩斯大學奧斯汀分校的結構生物學家傑森?麥克萊倫(Jason McLellan)說：“我們不知道這是否會很重要，他與他人共同撰寫了另一篇冠狀病毒的結構分析，該分析於2月20日發表在《科學》雜誌上。

        其他科學家則警惕將流感病毒上的弗林蛋白酶激活位點與新型冠狀病毒上的弗林蛋白酶激活位點進行比較。澳大利亞悉尼新南威爾士大學的病毒學家彼得·懷特(Peter White)說，流感病毒表麵的血凝素蛋白與冠狀病毒中的刺突蛋白不相似或不相關。

        伊利諾伊大學芝加哥分校的病毒學家李俊榮說，造成最致命的大流行的流感病毒(1918年西班牙流感大流行)甚至沒有弗林蛋白酶激活位點。

        惠特克說，需要在細胞或動物模型中進行研究以測試激活位點的功能。他說：“冠狀病毒是無法預測的，好的假設常常被證明是錯誤的。”他的團隊目前正在測試去除或修飾該位點如何影響刺突蛋白的功能。

        藥物目標

        李俊榮的團隊還正在研究可能會阻止弗林蛋白酶的分子，可以將其作為可能的治療方法進行研究。但是由於爆發，他們的進展緩慢。李住在校園裏，是目前唯一能夠訪問其團隊實驗室的成員。

        德克薩斯州麥克萊倫的研究小組發現了另一種特征，可以解釋為什麼新的冠狀病毒如此成功地感染人類細胞。他們的實驗表明，刺突蛋白與人細胞上的受體(稱為血管緊張素轉換酶2(ACE2))結合的強度至少比SARS病毒中的刺突蛋白強十倍。韋斯勒的團隊也發現了這一點，這表明該受體是疫苗或療法的另一個潛在靶標。例如，一種阻斷受體的藥物可能會使冠狀病毒更難進入細胞。